Мягконосов Дмитрий Сергеевич
Углич
Dmitry S. Myagkonosov
Uglich
Абрамов Дмитрий Васильевич
Углич
Dmitry V. Abramov
Uglich
Кашникова Ольга Геннадьевна
Углич
Olga G. Kashnikova
Uglich
С помощью пепсинов могут быть получены гидролизаты, содержащие биологически активные пептиды, которые обладают антиокислительной, антигипертензивной, антимикробной и антиканцерогенной активностью. Важным аспектом производства таких гидролизатов является повышение выхода продуктов из сырья и снижение себестоимости. Цель исследования – определить параметры гидролиза пепсином (происхождение фермента, температура и рН), позволяющие достигнуть максимального выхода продуктов гидролиза на высокоценных в биологическом плане субстратах из пищевых белков (белки молочной сыворотки, казеин, мясные белки).В качестве субстратов использовали концентрат сывороточных белков КСБ-80 (79,05 % белка), казеинат натрия (93,70 % белка) и сухой мясной порошок из сердец крупного рогатого скота (76,0 % белка). Гидролиз проводили ферментными препаратами свиного и куриного пепсина при температуре 35–50 °С и pH 2–4 ед. в соответствии с центральным композиционным планом эксперимента. Степень гидролиза оценивали спектрофотометрическим методом по содержанию продуктов гидролиза, не осаждаемых трихлоруксусной кислотой. Статистическую обработку выполняли методом двухфакторного дисперсионного анализа двухфакторного дисперсионного анализа.Установлено, что в исследованном диапазоне рН от 2 до 4 ед. максимальный выход продуктов гидролиза на субстратах из казеина и мясного белка наблюдался при рН 2,0 ед., для субстрата на основе нативных сывороточных белков – при рН 2,9 ед. для куриного пепсина и при рН 2,3 ед. для свиного. Повышение температуры от 35 до 50 °С увеличивало выход продуктов гидролиза. Гидролиз молочных белков пепсином при рН 2,0 ед., соответствующем максимальной активности ферментов, затруднен из-за компактной структуры сывороточных белков и образования агрегатов казеина.Пепсины наиболее эффективны для гидролиза мясных белков, поскольку при pH 2,0 ед. их доступность для гидролиза возрастает. Пепсины рекомендуются для гидролиза мясных белков, особенно подвергшихся интенсивной тепловой обработке, сильно денатурированных и агрегированных.
Commercial hydrolysis requires maximizing product yields while minimizing operational costs. This article describes the optimal parameters for pepsin-catalyzed hydrolysis (enzyme origin, temperature, and pH) to achieve the highest efficiency using biologically valuable whey, casein, and meat protein substrates.WPC-80 whey protein concentrate (79.05% protein), sodium caseinate (93.70% protein), and dry bovine heart powder (76.0% protein) served as substrates. The hydrolysis involved porcine and chicken pepsin preparations at temperatures ranging from 35 to 50°C and a pH range of 2.0–4.0. The degree of hydrolysis was spectrophotometrically assessed based on the content of TCAsoluble products. The statistical analysis relied on a two-way analysis of variance (ANOVA).Within the pH range of 2.0–4.0, the highest yield of casein and meat protein hydrolysates occurred at pH 2.0. For the whey protein substrate, the peak yields were observed at pH 2.9 using chicken pepsin and at pH 2.3 using porcine pepsin. Increasing the temperature from 35 to 50°C consistently enhanced the yield of hydrolysis products. Although pH 2.0 corresponded to the highest initial enzyme activity, the hydrolysis of dairy proteins was less effective due to the compact native structure of whey proteins and the formation of casein aggregates at this pH.Pepsins proved to be highly effective for hydrolyzing meat proteins as substrate accessibility increased significantly at pH 2.0. Consequently, these enzymes can be recommended for the commercial hydrolysis of denatured and aggregated meat proteins subjected to intense thermal treatment.
The authors declare that there are no conflicts of interest present.