Сравнительная эффективность гидролиза куриным и свиным пепсином субстратов молочного и мясного происхождения

С помощью пепсинов могут быть получены гидролизаты, содержащие биологически активные пептиды, которые обладают антиокислительной, антигипертензивной, антимикробной и антиканцерогенной активностью. Важным аспектом производства таких гидролизатов является повышение выхода продуктов из сырья и снижение себестоимости. Цель исследования – определить параметры гидролиза пепсином (происхождение фермента, температура и рН), позволяющие достигнуть максимального выхода продуктов гидролиза на высокоценных в биологическом плане субстратах из пищевых белков (белки молочной сыворотки, казеин, мясные белки).
В качестве субстратов использовали концентрат сывороточных белков КСБ-80 (79,05 % белка), казеинат натрия (93,70 % белка) и сухой мясной порошок из сердец крупного рогатого скота (76,0 % белка). Гидролиз проводили ферментными препаратами свиного и куриного пепсина при температуре 35–50 °С и pH 2–4 ед. в соответствии с центральным композиционным планом эксперимента. Степень гидролиза оценивали спектрофотометрическим методом по содержанию продуктов гидролиза, не осаждаемых трихлоруксусной кислотой. Статистическую обработку выполняли методом двухфакторного дисперсионного анализа двухфакторного дисперсионного анализа.
Установлено, что в исследованном диапазоне рН от 2 до 4 ед. максимальный выход продуктов гидролиза на субстратах из казеина и мясного белка наблюдался при рН 2,0 ед., для субстрата на основе нативных сывороточных белков – при рН 2,9 ед. для куриного пепсина и при рН 2,3 ед. для свиного. Повышение температуры от 35 до 50 °С увеличивало выход продуктов гидролиза. Гидролиз молочных белков пепсином при рН 2,0 ед., соответствующем максимальной активности ферментов, затруднен из-за компактной структуры сывороточных белков и образования агрегатов казеина.
Пепсины наиболее эффективны для гидролиза мясных белков, поскольку при pH 2,0 ед. их доступность для гидролиза возрастает. Пепсины рекомендуются для гидролиза мясных белков, особенно подвергшихся интенсивной тепловой обработке, сильно денатурированных и агрегированных.

1. Jakopović KL, Cheison SC, Kulozik U, Božanić R. Comparison of selective hydrolysis of α-lactalbumin by acid Protease A and Protease M as alternative to pepsin: Potential for β-lactoglobulin purification in whey proteins. Journal of Dairy Research. 2019;86(1):114–119. https://doi.org/10.1017/S0022029919000086

2. Bayrak M, Han Qi, Greaves TL, Seibt S, Yu H, et al. Correlating structure and activity of pepsin enzyme in H2O and D2O for the study of gastric digestion. Food Chemistry Advances. 2024;4:100638. https://doi.org/10.1016/j.focha.2024.100638

3. Kondjoyan A, Daudin JD, Santé-Lhoutellier V. Modelling of pepsin digestibility of myofibrillar proteins and of variations due to heating. Food Chemistry. 2015;172:265–271. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2014.08.110

4. Maeda N, Dulko D, Macierzanka A, Jungnickel C. Analysis of the factors affecting static in vitro pepsinolysis of food proteins. Molecules. 2022;27(4):1260. https://doi.org/10.3390/molecules27041260

5. Salelles L, Floury J, Le Feunteun S. Pepsin activity as a function of pH and digestion time on caseins and egg white proteins under static in vitro conditions. Food and Function. 2021;12(24):12468–12478. https://doi.org/10.1039/D1FO02453A

6. Crévieu-Gabriel I, Gomez J, Caffin JP, Carré B. Comparison of pig and chicken pepsins for protein hydrolysis. Reproduction Nutrition Development. 1999;39(4): 443–454. https://doi.org/10.1051/rnd:19990404

7. Suwareh O, Causeur D, Jardin J, Briard-Bion V, Le Feunteun S, et al. Statistical modeling of in vitro pepsin specificity. Food Chemistry. 2021;362:130098. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2021.130098

8. Matinong AME, Chisti Y, Pickering KL, Haverkamp RG. Collagen extraction from animal skin. Biology. 2022;11(6):905. https://doi.org/10.3390/biology11060905

9. Hasan MJ, Haque P, Rahman MM. Protease enzyme based cleaner leather processing: A review. Journal of Cleaner Production. 2022;365:132826. https://doi.org/10.1016/j.jclepro.2022.132826

10. Park HJ, Lee HJ. Digestive enzyme supplementation in prescription drugs, over-the-counter drugs, and enzyme foods. Journal of Pharmaceutical Investigation. 2023;53(3):343–355. https://doi.org/10.1007/s40005-022-00605-8

11. Osuna-Ruíz I, Tiznado-Garzón R, Salazar-Leyva JA, García-Magaña de ML, García IB, et al. Milk-clotting and proteolytic properties of a partially purified pepsin from Yellowfin Tuna (Thunnus albacares) and its potential for cheesemaking. Food and Bioprocess Technology. 2023;16(8):1769–1780. https://doi.org/10.1007/s11947-023-03030-3

12. Niamah AK, Al-Sahlany STG, Verma DK, Singh S, Tripath S, et al. Enzymes for meat and meat processing industry: Current trends, technological development, and future prospects. Enzymatic Processes for Food Valorization. 2024;23–36. https://doi.org/10.1016/B978-0-323-95996-4.00002-2

13. Соколов Д. В., Болхонов Б. А., Жамсаранова С. Д., Лебедева С. Н., Баженова Б. А. Ферментативный гидролиз соевого белка. Техника и технология пищевых производств. 2023. Т. 53. № 1. С. 86–96.https://doi.org/10.21603/2074-9414-2023-1-2418

14. Лебедева С. Н., Болхонов Б. А., Жамсаранова С. Д., Баженова Б. А., Лескова С. Ю. Изучение некоторых функциональных характеристик ферментативных гидролизатов пищевых белков. Техника и технология пищевых произ- водств. 2024. Т. 54. № 2. С. 412–422. https:// doi.org/10.21603/2074-9414-2024-2-2515

15. Gharaviri M, Aleksanochkin DI, Ahangaran M, Fomenko IA, Kovalev LI, et al. Chickpea protein hydrolysates: Production, bioactivity, functional profile, and technological properties. Foods and Raw Materials. 2026;14(1):198–213. https:// doi.org/10.21603/2308-4057-2026-1-666

16. Wang C, Zhao F, Bai Y, Li C, Xu X, et al. Effect of gastrointestinal alterations mimicking elderly conditions on in vitro digestion of meat and soy proteins. Food Chemistry. 2022;383:132465. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2022.132465

17. Костылева Е. В., Середа А. С., Великорецкая И. А., Курбатова Е. И., Цурикова Н. В. Использование протео- литических ферментов для получения белковых гидролизатов пищевого назначения из вторичного сырья. Вопросы питания. 2023. Т. 92. № 1. С. 116–132. https://doi.org/10.33029/0042-8833-2023-92-1-116-132

18. Кучина Ю. А., Колотова Д. С., Толстиков В. В., Василевич В. В., Деркач С. Р. Ферментативные рыбные белковые гидролизаты из отходов переработки атлантической трески: влияние типа и концентрации фермента. Техника и технология пищевых производств. 2026. Т. 56. № 1. С. 1–15. https://doi.org/10.21603/2074-9414-2026-1-2618

19. Qi L, Qin X, Mao L, Zhang C, Guo Y. Steam explosion assisted enzymolysis for the preparation of low molecular weight osteogenic collagen peptides from bovine bone by-products. Innovative Food Science & Emerging Technologies. 2025; 104221. https://doi.org/10.1016/j.ifset.2025.104221

20. Dao DT, Hien LT, Thinh NP, Thang N, Ha DV, et al. Recovery of amino acids and peptides from pig bone soup using thermal pre‐treatment and enzymatic hydrolysis. Journal of Food Processing and Preservation. 2022;46(7):e16700. https://doi.org/10.1111/jfpp.16700

21. Chen H, Zhao G, Yu X, Zhang Q, Zhu C, et al. Exploring in vitro gastrointestinal digestion of myofibrillar proteins at different heating temperatures. Food Chemistry. 2023;414:135694. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2023.135694

22. Yang M, Yang Z, Everett DW, Gilbert EP, Singh H, et al. Digestion of food proteins: The role of pepsin. Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 2025;65:6919–6940. https://doi.org/10.1080/10408398.2025.2453096

23. Castañeda-Valbuena D, Berenguer-Murcia Á, Fernandez-Lafuente R, Morellon-Sterling R, Tacias-Pascacio VG. Biological activities of peptides obtained by pepsin hydrolysis of fishery products. Process Biochemistry. 2022;120:53–63. https://doi.org/10.1016/j.procbio.2022.05.029

24. Ashaolu TJ, Lee CC, Ashaolu JO, Tarhan O, Pourjafar H, et al. Pepsin: An excellent proteolytic enzyme for the production of bioactive peptides. Food Reviews International. 2024;40(7):1875–1912. https://doi.org/10.1080/87559129.2023.2238814

25. Sosalagere C, Kehinde BA, Sharma P. Isolation and functionalities of bioactive peptides from fruits and vegetables: A reviews. Food chemistry. 2022;366:130494. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2021.130494